Eiwitdenaturatie

Bouvorm (struktuur) van die peptied ketting bestel en is uniek aan elke proteïen. In spesiale omstandighede daar is 'n gaping groot aantal verbande wat die ruimtelike struktuur van die verbinding molekule te stabiliseer. As gevolg hiervan, die gaping heeltemal die hele molekule (of 'n aansienlike gedeelte daarvan) in die vorm van ewekansige spoel. Hierdie proses staan bekend as "denaturasie". Hierdie verandering kan hitte sneller 60-80 grade. Dus, elke molekule, die gevolglike gaping kan verskil in bouvorm van die ander.

Denaturering van proteïene vind plaas onder die invloed van enige agente in staat te vernietig nie-kovalente bindings. Hierdie proses kan voorkom onder alkaliese of suur toestande, op die oppervlak van die artikel fase, onder die optrede van sommige organiese verbindings (fenole, alkohole en ander). eiwitdenaturatie kan voorkom onder die invloed van guanidinium chloried of ureum. Gesê agente vorm swak verbande (hidrofobies, ioniese, waterstof) met karboniel of aminogroepe van die peptied ruggraat met 'n aantal groepe van aminosuurresidue, vervang hul eie beskikbare proteïen waterstofbindings binne die molekules. As gevolg hiervan, 'n verandering plaasvind in die sekondêre en tersiêre struktuur.

Weerstand teen denaturering agente hang hoofsaaklik af van die teenwoordigheid in die molekule van die proteïen verbindings van disulfiedbindings. Tripsien inhibeerder het drie boeie S - S. Onder die toestand van die herstel van eiwitdenaturatie plaasvind sonder ander invloede. As daarna die verband in omstandighede waar die oksidasie SH-groepe van sistien en vorming van disulfiedbindings uitgevoer het, is die oorspronklike bouvorm herstel. Die teenwoordigheid van selfs 'n enkele disulfide binding aansienlik verhoog die stabiliteit van die ruimtelike struktuur.

eiwitdenaturatie, tipies gepaard met 'n afname in oplosbaarheid. Saam met hierdie neerslag dikwels vorms. Dit kom in die vorm van "laat dik proteïen." Teen 'n hoë konsentrasies van die verbindings in die oplossing, "stolling" ondergaan die hele oplossing, as, byvoorbeeld, dit gebeur wanneer kokende eiers. Wanneer denaturasie van die proteïen verloor sy biologiese aktiwiteit. Hierdie beginsel is gebaseer die gebruik van karbolsuur (fenol waterige oplossing) as 'n antiseptiese stof.

Die onstabiliteit van die ruimtelike struktuur, die hoë waarskynlikheid van mislukking onder die invloed van verskeie agente is aansienlik moeiliker om te isoleer en proteïen navorsing. Ook geskep 'n paar probleme met die gebruik van die verbindings in die medisyne en industrie.

As die eiwitdenaturatie deur blootstelling aan hoë temperature uitgevoer is, stadige afkoeling plaasvind in sekere omstandighede die proses renativatsii - herstel van die inheemse (oorspronklike) bouvorm. Hierdie feit bewys dat die oplegging van die peptied ketting is in ooreenstemming met die primêre struktuur.

Die vorming van die inheemse bouvorm (bron plek) is 'n spontane proses. Met ander woorde, hierdie reëling ooreenstem met die minimum bedrag van die vrye energie vervat in 'n molekule. 'N Mens kan as 'n gevolg wees tot die gevolgtrekking gekom dat die ruimtelike struktuur van die verbinding word geïnkripteer in die aminosuurvolgorde in die peptiedkettings. Dit op sy beurt beteken dat alle polipeptiede wat verband hou met die afwisseling van aminosure (byvoorbeeld mioglobinovye peptiedkettings), sal 'n identiese bouvorm neem.

Proteïene kan wees beduidende verskille in die primêre struktuur, selfs al is min of absoluut identies in bouvorm.