Eenvoudige en komplekse proteïene. Die struktuur, funksies, eienskappe, kenmerke, voorbeelde van komplekse proteïene

Een van die definisies van die lewe is soos volg: "Die lewe is die modus van bestaan van proteïen liggame." Op ons planeet, sonder uitsondering organismes bevat sulke organiese materiaal, soos proteïene. In hierdie artikel sal die eenvoudige en komplekse proteïene geïdentifiseer verskille in molekulêre struktuur beskryf, en bespreek hulle funksies in die sel.

Wat is proteïene

Uit die oogpunt van biochemie - 'n hoë molekulêre gewig organiese polimere, monomere wat 20 verskillende soorte aminosure is. Hulle word verbind deur kovalente chemiese bindings, andersins bekend peptied. Sedert proteïen monomere is amfoteriese verbindings, hulle bevat beide 'n aminogroep en 'n karboksielgroep funksionele groep. Chemiese binding CO-NH tussen hulle plaasvind.

As die polipeptied bestaan uit aminosuurresidue links, vorm dit 'n eenvoudige proteïene. Die molekules van die polimeer, verder uit metaalione, vitamiene, nukleotiede, koolhidrate - is komplekse proteïene. Volgende, ons kyk na die ruimtelike struktuur van polipeptiede.

Vlakke van organisasie van proteïenmolekules

Hulle word in vier verskillende konfigurasies. Die eerste struktuur - lineêre, dit is die mees eenvoudige en het die vorm van 'n polipeptiedketting tydens sy stygende die vorming van bykomende waterstofbindings. Hulle stabiliseer die heliks, wat 'n sekondêre struktuur genoem. Tersiêre instellings het eenvoudige en komplekse proteïene, die meerderheid van plant- en dierselle. Laasgenoemde opset - kwaternêre ontstaan in die wisselwerking van verskeie molekules van die inheemse struktuur, Verenigde koënsieme, naamlik soos proteïene het komplekse struktuur, werk in verskeie liggaamsfunksies.

'N Verskeidenheid van eenvoudige proteïene

Hierdie groep is nie baie polipeptiede. Hul molekules bestaan net van aminosuurresidue. Om proteïene, soos histone en globuliene sluit. Die eerste verteenwoordig in die kern struktuur, en gekombineer met die DNA molekule. Die tweede groep - globuliene - is die belangrikste komponente van bloed plasma. So 'n proteïen soos gammaglobulien, verrig die werksaamhede van die immuun verdediging en 'n teenliggaam. Hierdie verbindings kan komplekse, wat komplekse koolhidrate en proteïene bevat vorm. Sulke fibrillêre eenvoudige proteïene soos kollageen en elastien, is deel van die bindweefsel, kraakbeen, senings, vel. Hul belangrikste funksie - die konstruksie en ondersteuning.

Tubulin proteïen is 'n lid van mikrotubules, wat komponente van silia en flagella eensellige organismes soos siliate, Euglena, parasitiese flagellates is. Hierdie selfde proteïen is 'n lid van meersellige organismes (flagella spermatosoa, eierselle silia, gesilieerde epiteel van die dunderm).

Proteïen albumien dien om 'n funksie (bv, 'n proteïen van hoender eiers) stock. In die endosperm van sade van graan - rog, rys, koring - proteïenmolekules ophoop. Hulle word genoem sellulêre insluitings. Hierdie stowwe word gebruik in die saad embrio aan die begin van sy ontwikkeling. Daarbenewens het die hoë proteïeninhoud van die graan kalander is 'n baie belangrike aanwyser van die kwaliteit van meel. Brood gebak van gluten-ryk meel het 'n hoë smaak gehalte en meer nuttig. Gluten bevat sogenaamde harde koring. Die diepsee vis bloedplasma bevat proteïene wat hulle dood te verhoed dat die koue. Hulle beskik oor die vries eienskappe, die voorkoming van die dood van die organisme teen 'n lae water temperature. Aan die ander kant, in die samestelling van die selwand van termofiliese bakterieë in geotermiese bronne vervat proteïene in staat om sy natuurlike opset (tersiêre of kwaternêre struktuur) te behou en nie denatureer by temperature wat wissel van 50 tot + 90 ° C.

proteid

Dit is kompleks proteïene, wat gekenmerk word deur 'n groot verskeidenheid in verband met die verskillende funksies wat uitgevoer word deur hulle. Soos voorheen opgemerk, die groep van polipeptiede, behalwe vir die proteïen gedeelte bevat 'n prostetiese groep. Onder die invloed van verskeie faktore soos hoë temperature, swaar metaalsoute, gekonsentreer alkali en suur komplekse proteïene kan sy ruimtelike vorm te verander, te vereenvoudig nie. Hierdie verskynsel staan bekend as denaturasie. Die struktuur van komplekse proteïene ontwrig waterstof bindings gebreek, en die molekules verloor hul eienskappe en funksies. As 'n reël, die denaturering is onomkeerbaar. Maar 'n paar van die polipeptiede te tree as 'n katalisator, ry en sein funksies, is dit moontlik renaturasie - die herstel van die natuurlike struktuur van die proteids.

As die aksie is 'n destabiliserende faktor gaan vir 'n lang tyd, is die proteïenmolekule heeltemal vernietig. Dit lei tot die verbreking van peptiedbindings van die primêre struktuur. proteïen herstel en sy funksie is nie meer moontlik nie. Hierdie verskynsel staan bekend as vernietiging. 'N Voorbeeld is die kook van eiers: vloeistof proteïen - albumien, geleë in die tersiêre struktuur is heeltemal vernietig.

eiwitbiosynthese

Weereens, onthou dat in die polipeptiede van lewende organismes bestaan uit 20 aminosure, waarvan sommige onvervangbaar. Dit lysine, metionien, fenielalanien, en so aan. D. Hulle betree die bloedstroom van die dunderm na die splitsing dit proteïen produkte. Om essensiële aminosure (alanien, prolien, serien) sintetiseer, swamme en diere gebruik stikstofbevattende verbindings. Plante, wat outotrofiese, onafhanklik vorm 'n noodsaaklike bestanddeel monomere verteenwoordig komplekse proteïene. Vir hierdie opname reaksies Hulle word gebruik nitrate, ammoniak, of stikstof-vry. In sommige tipes mikro-organismes te voorsien hulself met 'n volledige stel van aminosuur, terwyl in ander net 'n paar gesintetiseer monomere. Stadiums van biosintese van proteïene voorkom in die selle van alle lewende organismes. Aan die kern van transkripsie plaasvind, en in die sitoplasma van die sel - uitsending.

Die eerste stap - die sintese van die mRNA voorloper voorkom deur die ensiem RNA-polimerase. Hy breek die waterstofbindings tussen die DNA kettings, en een van hulle op die beginsel van komplementariteit versamel pre-mRNA molekule. Dit is blootgestel aan slaysingu wat ryp is, en dan kom uit die kern van die sitoplasma, die vorming van boodskapper ribonukleïensuur.

Uit te voer die tweede fase vereis 'n spesifieke organelle - ribosome en molekulêre inligting en dra ribonukleolus sure. Nog 'n belangrike voorwaarde is die teenwoordigheid van ATP, soos die reaksies plastiek metabolisme, wat deel uitmaak van die biosintese van proteïene voorkom met die opname van energie.

Ensieme, hul struktuur en funksie

Dit is 'n groot groep van proteïene (ongeveer 2000), die uitvoering van die rol van stowwe wat die tempo van biochemiese reaksies in die selle. Hulle kan eenvoudig (trepsin, pepsien) of kompleks wees. Komplekse proteïene bestaan uit apoensiem en koënsiem. Die spesifisiteit van die proteïen met betrekking tot die verbindings waarvoor dit dien, bepaal 'n koënsiem, en proteids aktiwiteit waargeneem slegs in die geval waar die proteïen komponent gekoppel aan die apoensiem. Die katalitiese aktiwiteit van die ensiem is onafhanklik van die molekule nie, maar slegs deur die aktiewe sentrum. Die struktuur ooreenstem met die chemiese struktuur van stowwe gekataliseer deur die beginsel van "sleutel-slot", sodat die werking van ensieme is streng spesifieke. Funksies van komplekse proteïene is in deelname aan metaboliese prosesse en in die gebruik van hulle as op te tree.

Klasse van komplekse proteïene

Hulle is ontwikkel deur biochemici, gebaseer op 3 kriteria: fisies-chemiese eienskappe, funksies en strukturele kenmerke proteids spesifisiteit. Die eerste groep sluit in die polipeptiede van verskillende elektrochemiese eienskappe. Hulle is verdeel in basiese, neutrale en suur. Relatief tot die water proteïene kan hidrofiliese, amphiphilic en hidrofobiese wees. Die tweede groep van ensieme wat voorheen beskou. Die derde groep sluit in polipeptiede wat verskil in chemiese samestelling prostetiese groep (is chromoproteids, nukleoproteïene, metalloproteins).

Kyk na die eienskappe van komplekse proteïene in meer detail. So, byvoorbeeld, suur proteïen wat deel is van ribosome, bevat 120 aminosure en is veelsydig. Dit is geleë in die proteïen sintese organelle, beide prokariotiese en eukariotiese selle. Nog 'n lid van hierdie groep - S-100 proteïen, bestaan uit twee kettings gekoppel kalsium ioon. Hy is 'n lid van neurone en Glia - ondersteun weefsel van die senuweestelsel. Die gemeenskaplike eiendom van al suur proteïen - 'n hoë inhoud van dicarboxylic sure: glutamiensuur en aspartiensuur. Deur alkaliese proteïene sluit in histone - proteïene wat deel uitmaak van RNA en DNA nukleïensure. Die vreemd van die chemiese samestelling is die groot hoeveelheid lisien en arginien. Histone, saam met die kern chromatien chromosome vorm - kritiese selstruktuur oorerwing. Hierdie proteïene is betrokke by die prosesse van transkripsie en translasie. Amfifiele proteïene wyd verteenwoordig in selmembrane, die vorming van 'n lipoproteïen Dubbellaagvesikal. So, die groep bestudeer die hierbo bespreek komplekse proteïene, ons was oortuig dat hulle fisies-chemiese eienskappe as gevolg van die struktuur van die proteïen komponent en prostetiese groepe.

Sommige komplekse sel membraanproteïene in staat is om 'n verskeidenheid van chemiese verbindings, soos anti erken en daarop te reageer. Hierdie sein funksie proteids, dit is baie belangrik vir die selektiewe absorpsie prosesse, stowwe uit die eksterne omgewing, en om dit te beskerm.

Glikoproteïene en proteoglycanen

Hulle is komplekse proteïene wat verskil tussen 'n biochemiese samestelling prostetiese groepe. As die chemiese bindings tussen die proteïen komponent en die koolhidrate deel - kovalent-glikosied, is sodanige stowwe glikoproteïene genoem. Apoensiem hulle aangebied molekules van mono- en oligosakkariede, voorbeelde van sulke proteïene is protrombien, fibrinogeen (proteïene wat betrokke is in bloedstolling). Kortiko- en geslags hormone, interferons, ensieme en membraan is glikoproteïene. In molekules proteoglycan proteïen deel is slegs 5%, die res is 'n prostetiese groep (geteropolitsaharid). Beide dele word verbind deur 'n glikosidiese binding van die OH-groep-threonine en arginien groepe en NH₂-glutamine, en lisien. Proteoglycan molekules speel 'n baie belangrike rol in die water-sout metabolisme selle. Hieronder is 'n tabel van komplekse proteïene, ons bestudeer.

metalloproteins

Hierdie materiaal bevat as deel van sy molekulêre ioon van een of meer metale. Oorweeg voorbeelde van komplekse proteïene wat deel uitmaak van die bogenoemde groep. Dit is meer as al die ensieme soos sitochroom oksidase. Dit is geleë op die cristae van die mitochondria en aktiveer die sintese van ATP. Ferrin en transferrin - proteid met ysterione. Oorsprong deposito hulle in die selle, en die tweede is die vervoer van bloed proteïen. Nog 'n metalloproteins - alfaamelaza dit bevat kalsiumione is ingesluit in die samestelling van die speeksel en pankreassap, deel te neem aan die verdeling van stysel. Hemoglobien is hoe metalloproteins en hromoproteidov. Hy dien as 'n vervoer proteïen wat suurstof dra. Die resultaat is 'n mengsel van oxyhemoglobin. Inaseming van koolstofmonoksied, of koolstof-monoksied genoem, sy hemoglobien molekules te vorm baie stabiel saamgestelde eritrosiete. Dit versprei vinnig na organe en weefsel, wat veroorsaak dat sel vergiftiging. As gevolg hiervan, nadat langdurige inaseming van koolstofmonoksied dood kom uit versmoring. Hemoglobien gedeeltelik dra en koolstofdioksied gevorm in die kataboliese prosesse. Van die bloedstroom van koolstofdioksied na die longe en niere, en van hulle - tot die eksterne omgewing. Sommige skaaldiere en weekdiere vervoer proteïen wat suurstof dra, is die sleutelgat. In plaas van die yster bevat koperione, so dier bloed is nie rooi en blou.

chlorofil funksie

gekleurde organiese stowwe - soos ons vroeër genoem, kan komplekse proteïene komplekse met pigmente vorm. Hulle kleur is afhanklik van hromoformnyh groepe wat selektief sekere spektra van sonlig te absorbeer. In plantselle het groen plastiede - chloroplaste bevat chlorofil pigment. Dit is saamgestel uit magnesium atome en 'n polihidriese alkohol, fitolderivaat. Hulle is wat verband hou met proteïenmolekules, en hulself bevat chloroplaste tilakoïede (plate), of membraan geassosieer in stapels - faset. Hulle is fotosintetiese pigmente - chlorofil - en addisionele karotenoïede. Hier is al die gebruik in die fotosintetiese reaksies ensieme. So chromoproteids, wat chlorofil sluit, voer kritiese funksies in metabolisme, naamlik in reaksies assimilasie en veinzerij.

virale proteïen

Dit sluit in verteenwoordigers van nie-sellulêre lewensvorme, die aangaan van die koninkryk van For. Virusse het nie hul eie proteïen sintese apparaat. Nukleïensure, DNA of RNA, kan die sintese van die meeste deeltjies eie selle besmet is met die virus veroorsaak. Eenvoudige virusse bestaan net van proteïenmolekules, kompak vergader in 'n heliese struktuur of 'n veelvlakkige vorm, soos tabak mosaïek virus. Komplekse virusse het bykomende membraan wat deel uitmaak van die plasma membraan van die gasheersel. As dit kan insluit glikoproteïene (hepatitis B-virus, pokke-virus). Die belangrikste funksie van die glikoproteïene - 'n erkenning van spesifieke reseptore op die gasheer selmembraan. Die samestelling van addisionele virale membrane en proteïene sluit ensieme verskaffing van verdubbeling van DNA of RNA transkripsie. Gebaseer op die voorafgaande, kan 'n mens die volgende aflei: virale deeltjie proteïene doppe het 'n spesifieke struktuur, afhangende van die membraanproteïene van die gasheersel.

In hierdie artikel het ons die lig van die eienskappe van komplekse proteïene, bestudeer hulle struktuur en funksie in selle van verskillende organismes.