Die strukturele organisasie van die proteïenmolekule vlakke: sekondêre struktuur van 'n proteïen

Die basis van die struktuur van proteïene en proteids van die polipeptiedketting, en die proteïenmolekule kan bestaan uit een, twee of meer bane. Nietemin, fisiese, biologiese en chemiese eienskappe van biopolimere word veroorsaak nie net 'n algemene chemiese struktuur wat 'n "sinnelose" nie, maar ook deur ander vlakke van die organisasie van die proteïenmolekules kan wees.

Die primêre struktuur van 'n proteïen word bepaal deur kwalitatiewe en kwantitatiewe aminosuursamestelling. Peptiedbindings is die basis van die primêre struktuur. Vir die eerste keer hierdie hipotese voorgestel in 1888 A. Ya. Danilevsky, en later is sy vermoedens bevestig deur die sintese van peptiede wat deur E. Fischer gedra. Die struktuur van proteïenmolekules in detail ondersoek A. Ya. Danilevskim en E. Fischer. Volgens hierdie teorie, die proteïenmolekules bestaan uit 'n groot aantal van aminosuurresidue wat met mekaar verbind deur peptiedbindings. proteïenmolekule mag een of meer polipeptiedkettings het.

Wanneer die primêre strukture van proteïene wat gebruik word vir die toets chemiese middels en proteolitiese ensieme. Dus, met behulp van die metode van Edman is baie gerieflik om die terminale aminosure te identifiseer.

Die sekondêre struktuur van die proteïen toon 'n ruimtelike opset van die proteïenmolekule. Daar is die volgende sekondêre tipes struktuur: Alpha-heliks, beta-spiraal, kollageen heliks. Wetenskaplikes het bevind dat die mees kenmerkende van die alfa-heliks struktuur van die peptiede.

Die sekondêre struktuur van die proteïen is gestabiliseer deur middel van waterstofbindings. Laasgenoemde ontstaan tussen die waterstofatome gebind aan 'n elektronegatiewe stikstofatoom van een peptiedbinding, en 'n karbonielgroep suurstofatoom van die vierde een van sy aminosure, en hulle is gerig aan die spiraal. Energie berekeninge toon dat die polimerisasie van hierdie aminosure is meer doeltreffend reg alfa-heliks, wat teenwoordig is in inheemse proteïen is.

Die sekondêre struktuur van 'n proteïen: beta-blad struktuur

Polipeptiedkettings in beta-voue is ten volle uitgebrei. Beta-plooie gevorm deur interaksie van twee peptiedbindings. Hierdie struktuur is kenmerkend fibreuse proteïene (keratien, fibroïen, ens). In die besonder, beta-keratien wat gekenmerk word deur 'n parallelle reëling van polipeptiedkettings wat verder gestabiliseer deur interchain disulfiedbindings. Die kant fibroïen naburige polipeptiedkettings is antiparallelle.

Die sekondêre struktuur van die proteïen: kollageen heliks

Die vorming bestaan uit drie spiralized tropocollagen kettings, wat 'n stok vorm het. Spiralized ketting krul en vorm 'n superhelix. Helix gestabiliseer deur waterstofbindings tussen die waterstof van die peptied voorkom amino aminosuur oorskot in 'n ketting en die suurstof van die karbonielgroep van die aminosuur oorskot van 'n ander ketting. Aangebied kollageen struktuur gee 'n hoë sterkte en elastisiteit.

Die tersiêre struktuur van die proteïen

Die meeste proteïene in die natuurlike toestand is baie kompakte struktuur, wat bepaal word deur die vorm, grootte, en polariteit van die aminosuur radikale, en aminosuurvolgorde.

'N Beduidende invloed op die vorming van inheemse proteïenkonformasie, of 'n tersiêre strukture het hidrofobiese en ioniese interaksies, waterstofbindings, ens .. Onder die optrede van hierdie kragte is bereik termodinamies raadsaam bouvorm van die proteïenmolekule en sy stabilisering.

Die kwaternêre struktuur

Hierdie soort struktuur van die molekule is die gevolg van assosiasie van verskeie subeenhede in 'n enkele molekule kompleks. Die samestelling van elke subeenheid sluit primêre, sekondêre en tersiêre strukture.