Vorming, Sekondêre onderwys en skole
Proteïene: Proteïenstruktuur en funksie
Proteïene is organiese stowwe. Hierdie hoë-molekulêre verbindings word gekenmerk deur 'n sekere samestelling en afbreek in aminosure tydens hidrolise. Proteïenmolekules kan van 'n verskeidenheid vorms wees, baie van hulle is saamgestel uit verskeie polipeptiedkettings. Inligting oor die struktuur van die proteïen word in DNA geïnkripteer, en die proses van sintese van proteïenmolekules word vertaling genoem.
Chemiese samestelling van proteïene
Die gemiddelde proteïen bevat:
- 52% koolstof;
- 7% waterstof;
- 12% stikstof;
- 21% suurstof;
- 3% swael.
Proteïenmolekules is polimere. Om hul struktuur te verstaan, is dit nodig om uit te vind wat hul monomere is - aminosure.
Aminosure
Hulle is verdeel in twee kategorieë: voortdurend voorkomende en soms voorkomende. Die eerste bevat 18 proteïenmonomere en 2 meer amiede: aspartiese en glutamienzuur. Soms is daar net drie sure.
Hierdie sure kan op verskillende maniere geklassifiseer word: deur die aard van die sykettings of die beheer van hul radikale, en hulle kan ook verdeel word deur die aantal groepe CN en COOH.
Primêre struktuur van die proteïen
Die volgorde van aminosure in die proteïenketting bepaal die daaropvolgende vlakke van organisasie, eienskappe en funksies. Die belangrikste tipe binding tussen die monomere is peptied. Dit word gevorm deur die verwydering van waterstof van een aminexlota en die OH-groep van die ander.
Die eerste vlak van organisasie van 'n proteïenmolekule is die volgorde van aminosure daarin, bloot 'n ketting wat die struktuur van proteïenmolekules bepaal. Dit bestaan uit 'n "skelet" met 'n gereelde struktuur. Dit is 'n herhalende volgorde van -NH-CH-CO-. Individuele sykettings word deur aminosuurradikale (R) voorgestel, hul eienskappe bepaal die samestelling van die struktuur van proteïene.
Selfs as die struktuur van die proteïenmolekules dieselfde is, kan hulle slegs in eienskappe verskil van die feit dat hul monomere 'n ander volgorde in die ketting het. Die volgorde van aminosure in die proteïen word deur gene bepaal en bepaal sekere biologiese funksies op die proteïen. Die volgorde van monomere in molekules wat vir dieselfde funksie verantwoordelik is, is dikwels naby in verskillende spesies. Sulke molekules is dieselfde of soortgelyke in organisasie en vervul dieselfde funksies in verskillende soorte organismes - homoloë proteïene. Die struktuur, eienskappe en funksies van die toekomstige molekules word reeds op die stadium van sintese van die ketting van aminosure gelê.
Enkele algemene kenmerke
Die struktuur van proteïene is lank gelede bestudeer, en 'n analise van hul primêre struktuur het sommige veralgemenings toegelaat. Vir 'n groter aantal proteïene is die teenwoordigheid van al twintig aminosure kenmerkend , waarvan daar veral baie glikien, alanien, asparagienzuur, glutamien en min tryptofaan, arginien, metionien, histidien is. Uitsonderings is slegs 'n paar groepe proteïene, byvoorbeeld, histone. Hulle is nodig vir DNA-verpakking en bevat baie histidien.
Die tweede veralgemening: in bolvormige proteïene is daar geen algemene patrone in die afwisseling van aminosure nie. Maar selfs in biologiese polipeptides ver van biologiese aktiwiteit, is daar klein identiese fragmente van molekules.
Sekondêre struktuur
Die tweede vlak van organisasie van die polipeptiedketting is sy ruimtelike rangskikking, wat in stand gehou word as gevolg van waterstofbindings. Skei die α-heliks en β-vou. Deel van die ketting het nie 'n bestelde struktuur nie, sulke sones word amorf genoem.
Die alfa-spiraal van alle natuurlike proteïene is regwondig. Die syradikale van aminosure in die heliks word altyd na buite gekonfronteer en is aan die teenoorgestelde sye van die as geleë. As hulle nie-polair is, word hulle aan die een kant van die spiraal gegroepeer, wat lei tot boë wat toestande skep vir die konvergensie van verskillende spiraalgebiede.
Beta-voue - sterk verlengde spirale - is geneig om hulself in die proteïenmolekule langs mekaar te pas en parallelle en nie-parallelle β-voue te vorm.
Tersiêre struktuur van die proteïen
Die derde vlak van organisasie van die proteïenmolekule is die vou van spirale, voue en amorfe gebiede in 'n kompakte struktuur. Dit is te danke aan die interaksie van die syradikale van die monomere met mekaar. Sulke skakels word in verskillende tipes verdeel:
- Waterstofbindings word gevorm tussen polêre radikale;
- Hidrofobies - tussen nie-polêre R-groepe;
- Elektrostatiese aantrekkingskragte (ioniese bindings) - tussen groepe wie se koste oorkant is;
- Disulfied-brûe - tussen die radikale van cysteïen.
Die laaste tipe binding (-S = S-) is 'n kovalente interaksie. Disulfied-brûe versterk proteïene, hul struktuur word duursaam. Maar die teenwoordigheid van sulke verbindings is nie nodig nie. Byvoorbeeld, cysteïne kan baie klein wees in 'n polipeptiedketting, of sy radikale word langs mekaar geleë en kan nie 'n "brug" skep nie.
Die vierde vlak van organisasie
Kwartêre struktuur word nie gevorm deur alle proteïene nie. Die struktuur van proteïene op die vierde vlak word bepaal deur die aantal polipeptiedkettings (protomere). Hulle word verbind deur dieselfde skakels as die vorige vlak van die organisasie, behalwe vir die disulfied-brûe. Die molekule bestaan uit verskeie protomers, wat elk sy eie (of identiese) tersiêre struktuur het.
Alle vlakke van die organisasie bepaal die funksies wat die gevolglike proteïene sal verrig. Die struktuur van proteïene op die eerste vlak van die organisasie bepaal hul volgende rol in die sel en die organisme as 'n geheel.
Funksies van proteïene
Dit is moeilik om selfs te verbeel hoe belangrik die rol van proteïene in die aktiwiteit van die sel is. Hierbo het ons hul struktuur oorweeg. Die funksies van proteïene hang direk daarvan af.
Om 'n strukturele (strukturele) funksie uit te voer, vorm hulle die basis van die sitoplasma van enige lewende sel. Hierdie polimere is die hoofmateriaal van alle selmembrane wanneer hulle met lipiede gekompleks is. Dit sluit ook die verdeling van selle in kompartemente in, in elk waarvan hul reaksies voortgaan. Die feit is dat vir elke kompleks van sellulêre prosesse hulle toestande benodig word, veral die pH van die medium speel 'n groot rol. Proteïene bou dun partisies wat die sel in sogenaamde kompartemente verdeel. En die verskynsel self word kompartementalisering genoem.
Die katalitiese funksie is om alle selreaksies te reguleer. Alle ensieme van oorsprong is eenvoudige of komplekse proteïene.
Enige vorm van beweging van organismes (die werk van spiere, die beweging van protoplasma in die sel, die flikkerende van silia in die protosoë, ens.) Word uitgevoer deur proteïene. Die struktuur van proteïene stel hulle in staat om te beweeg, vorm vesels en ringe.
Die hormonale rol van hierdie polimere is onmiddellik verstaanbaar: 'n Aantal hormone in struktuur is proteïene, byvoorbeeld insulien, oksitosien.
Die reserwe funksie word bepaal deur die feit dat proteïene deposito's kan vorm. Byvoorbeeld, salm valgum, melk kaseïen, plant saad proteïene - hulle bevat 'n groot aantal voedingstowwe.
Alle tendons, gewrigte, bene van die skelet, houwe word gevorm deur proteïene, wat ons lei tot hul volgende funksie - die ondersteunende een.
Proteïenmolekules is reseptore, wat selektiewe herkenning van sekere stowwe maak. In hierdie rol is glikoproteïene en lektiene veral bekend.
Die belangrikste faktore van immuniteit - teenliggaampies en komplementstelsel volgens oorsprong is proteïene. Byvoorbeeld, die proses van bloedstolling is gebaseer op veranderinge in die fibrinogeenproteïen. Die binnemure van die slukderm en maag is gevoer met 'n beskermende laag slymvliesproteïene - lyciene. Toksiene is ook proteïene van oorsprong. Die basis van die vel, wat die liggaam van diere beskerm, is kollageen. Al hierdie funksies van proteïene is beskermend.
Wel, die laaste funksie is regulatories. Daar is proteïene wat die werk van die genoom beheer. Dit is, hulle reguleer transkripsie en vertaling.
Wat ook al rolproteïene speel, is die struktuur van proteïene lank reeds deur wetenskaplikes opgelos. En nou maak hulle nuwe maniere oop om hierdie kennis te gebruik.
Similar articles
Trending Now